Plus de preuves d'un système dans le cerveau qui garde des souvenirs pour de longues périodes de temps a été trouvé par des chercheurs de Columbia University Medical Center. Curieusement, il fonctionne de manière similaire aux mécanismes qui causent la maladie de la vache folle, le kuru, la maladie de Creutzfeldt-Jakob, et d'autres maladies dégénératives du cerveau.

Dans le travail, le Dr Eric Kandel démontre comment les protéines prions, car ils jouent un rôle clé dans le maintien de la mémoire à long terme chez la souris, et probablement d'autres mammifères. Les principaux auteurs des quatre documents sont Luana Fioriti, Joseph Stefano, Luca Colnaghi et Bettina Drisaldi.



Lorsque souvenirs à long terme sont réalisés dans nos cerveaux, de nouvelles connexions entre les neurones doivent être stockés dans la mémoire.

Mais les connexions doivent être conservés à une mémoire à persister, sinon dégrader et la mémoire disparaîtra dans quelques jours. De nombreux chercheurs ont tenté de molécules qui pourraient garder la mémoire à long terme, mais leur identité est resté inaccessible.

Ces molécules de mémoire sont une version normale de protéines prions, selon les recherches effectuées par le prix Nobel Eric Kandel, MD, qui est un professeur d'université et professeur Kavli des sciences du cerveau, co-directeur de Mortimer B. Zuckerman Brain Mind Institute de Comportement Britannique, directeur de l'Institut Kavli pour la science du cerveau, et enquêteur principal, Howard Hughes Medical Institute, au CCEM.

Particules protéiques infectieuses

Les prions sont une classe de protéines distict. Contrairement à d'autres protéines, ils sont à la fois capables de se propager et aussi pour convaincre les autres protéines à prendre leur forme alternative.

Lorsque prions forment dans une cellule, dans ce cas un neurone cellulaire, ils peuvent causer des dommages en regroupant en agrégats collants qui perturbent les processus cellulaires. Agrégats à prions sont très stables et accumulent dans les tissus infectés, ce qui provoque des dommages aux tissus et la mort cellulaire.

Les cellules meurent libère des protéines prions, qui sont ensuite prises par d'autres cellules, et sont donc considérés comme infectieux.

Ces protéines anormales sont connues pour causer la maladie de la vache folle. Ils ont également été liée à une variété de maladies neurodégénératives, dont la maladie d'Alzheimer, de Parkinson et de Huntington.

Des protéines prions fonctionnelle

En revanche, les protéines prions fonctionnels sont capables de jouer un rôle physiologique dans la cellule et ne contribuent pas à la maladie.

Kausik Vous et le Dr Kandel abord identifié prions fonctionnels géant limace de mer et a constaté que contribuent à la préservation de la mémoire. Plus récemment, le laboratoire Kandel a cherché et trouvé une protéine similaire chez la souris, appelé CPEB3.

Dans l'une des nombreuses expériences décrites dans l'ouvrage de Luana Fioriti, les chercheurs ont contesté souris à plusieurs reprises naviguer dans un labyrinthe, des animaux, de créer une mémoire à long terme. Mais quand les chercheurs ont retiré le gène de la CPEB3 animale deux semaines après que la mémoire a été fait, la mémoire est parti.

Les chercheurs ont découvert comment fermer CPEB3 l'intérieur des neurones de maintenir la mémoire à long terme.

"Comme prions prions pathogènes sont fonctionnelles et ont deux types, une forme soluble et une forme qui crée des agrégats," at-il dit. Kandel. «Quand on apprend quelque chose et la forme de mémoire à long terme, de nouvelles connexions synaptiques sont réalisés, les prions solubles dans les synapses sont convertis en agrégats à prions. Les agrégats à prions enflamment synthèse nécessaire pour maintenir la mémoire de protéines."

Jusqu'à ce que ces agrégats sont présents, dit Kandel, souvenirs à long terme persistent. Agrégats à prions sont renouvelés prion soluble en continu pendant le recrutement récemment transformé en agrégats.

"Cet entretien continu est essentiel», a déclaré le Dr Kandel. «Ce que vous vous souvenez, par exemple, le premier amour pour le reste de votre vie."

Il est une protéine similaire chez les humains, ce qui suggère que le même mécanisme est à l'œuvre dans le cerveau humain, mais plus de recherche est nécessaire.

Références:

Floraison L, C Myers, Huang YY, Li X, Stephan JS, Trifilieff P, L Colnaghi Kosmidis S, Drisaldi B, E Pavlopoulos, Kandel ER
La persistance de la mémoire-Based nécessite la synthèse des protéines de l'hippocampe médiée par la protéine prion-like CPEB3
Neuron 17 Juin 2015; 86: 1433-1448.

Eric Kandel, Luana Fioriti, Cory Myers, Yan Lei Huang, Li Xiang, Joseph Stephan, Pierre Trifilieff, Luca Colnaghi, Stelios Kosmidis, Bettina Drisaldi, et Elias Pavlopoulos
SUMOylation est une contrainte inhibitrice qui régit agrégation Prion-like et activités CPEB3
Rapports Téléphones volume 11, numéro 11, p1694-1702, le 23 Juin, ici à 2015
CPEB3 est une protéine de prion fonctionnelle qui interagit avec le cytosquelette d'actine
Rapports téléphones, vol. 11, Numéro 11, p1772-1785
MicroARN-22 Portes plasticité à long terme hétérosynaptique aplysie par la réglementation présynaptique de la vallée et objectifs CPEB
Rapports Téléphones volume 11, numéro 12, p1866-1875, le 30 Juin, ici à 2015